歡迎進入韦德网站官方入口!
技術文章
首頁 > 技術文章 > haemtech纖連蛋白-上海起發現貨

haemtech纖連蛋白-上海起發現貨

 更新時間:2020-02-27 點擊量:1452

Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家專(zhuan) 門致力於(yu) 高質量的人血漿蛋白的分離和特性研究的重要生產(chan) 商, 其產(chan) 品非常適用於(yu) 體(ti) 內(nei) 研究。在公司發展的第二個(ge) 十年裏,HTI將目光投向參與(yu) 血液凝集和纖維蛋白溶解,以及骨代謝調節的蛋白的研究。HTI產(chan) 品係列含有超 過100種高純度和特異性的蛋白,包括:酶原、酶、協同因子和抑製劑,同時還提供補體(ti) 係列的單克隆和多克隆抗體(ti) 。另外,HTI還提供一些技術服務,如:蛋 白定製、純化、修飾、科研合作等。

Fibronectin

haemtech纖連蛋白-上海起發現貨

 

纖連蛋白
的結構域結構代表了纖連蛋白單體(ti) 的結構域結構。天然纖連蛋白由兩(liang) 個(ge) 亞(ya) 基組成,這兩(liang) 個(ge) 亞(ya) 基通過每個(ge) 亞(ya) 基的COOH末端附近的兩(liang) 個(ge) 鏈間二硫鍵連接。轉穀氨酰胺酶(因子XIIIa)交聯位點由箭頭指示。顯示了各種大分子結合結構域,包括肝素(HEP),纖維蛋白(FBN)和膠原蛋白。描述了具有RGDS序列的細胞粘附位點(CELL)。

  •  HCFN-0170 人纖連蛋白
  •  

    尺寸

    2毫克
    公式從20 mM Hepes,150 mM NaCl,pH 7.4中凍幹
    存儲4°攝氏度
    純度通過SDS-PAGE,> 95%
    活性測定不適用
    保質期(正確存放)12個月

 

 

 

 

 

 

纖連蛋白(冷不溶性球蛋白)是在血漿(1)和細胞外基質(2)中均發現的高分子量,粘附性糖蛋白。纖連蛋白由兩(liang) 條分子量約為(wei) 275,000的肽鏈組成,兩(liang) 條肽鏈通過分子COOH末端的兩(liang) 個(ge) 鏈間二硫鍵相連(3)。纖連蛋白的結構特征在於(yu) 三種不同類型的重複同源序列單元(4,5)。45個(ge) 氨基酸的I型重複序列構成了蛋白質的NH2-和COOH-末端。兩(liang) 個(ge) 60個(ge) 氨基酸的II型片段位於(yu) NH2末端的前九個(ge) I型重複序列之後。90個(ge) 氨基酸的III型區段占據纖連蛋白分子的中心區域。血漿和細胞纖連蛋白之間的結構差異(6,7)以及血漿纖連蛋白的兩(liang) 個(ge) 亞(ya) 基之間(8,9)已被鑒定。這些差異可能是由於(yu) 涉及mRNA剪接的轉錄和轉錄後事件引起的(10)。

纖連蛋白的明顯功能是通過與(yu) 細胞表麵受體(ti) 和細胞外基質成分相互作用來介導細胞附著(10-12)。纖連蛋白在分子中間的一種III型同源片段中包含一個(ge) 促進Arg-Gly-Asp-Ser(RGDS)細胞附著的序列。該RGDS位點被特定的RGDS依賴性細胞受體(ti) (13)識別,它們(men) 是整聯蛋白家族的成員(14)。纖連蛋白與(yu) 活化血小板的結合(15)是通過RGDS細胞粘附序列(16)介導的。已經確定了其他特異性針對此類胞外大分子的結合域,例如肝素,纖維蛋白(原)和膠原蛋白(10-12),並且在纖連蛋白介導的血小板與(yu) 內(nei) 皮細胞胞外基質的粘附中可能很重要(17)。

通過熱沉澱,離子交換和明膠-瓊脂糖親(qin) 和色譜從(cong) 人血漿中分離出纖連蛋白。純化的蛋白質以凍幹物形式提供。通過SDS-PAGE分析評估純度。

凝膠Novex 4-12%Bis-Tris
加載上樣量:人纖連蛋白,每泳道1 µg
緩衝拖把
標準參見BluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),穀氨酸脫氫酶(51 kDa),酒精脫氫酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌紅蛋白紅(19 kDa),溶菌酶(14 kDa)

 

本土化血漿,0.3 mg / ml(1)
細胞外基質(2)
行動方式介導細胞附著於細胞外基質(9-11)
分子量550,000(3)
消光係數
Ë
1%
1厘米,280海裏
= 14.0
等電點約5.0(19)
結構體異二聚體(3)
碳水化合物百分比4-10%,取決於來源(12)

 

  1. MW的Mosesson和RA的Umfleet,生物化學雜誌。Chem.245,5728(1970)。
  2. Stenman,S.和Vaheri,A.,J. Exp。Med.147,1054(1978)。
  3. Skorstengaard,K。等,歐洲。生物化學雜誌,161,441(1986)。
  4. Kornblihtt,AR等,EMBO J.,第4卷,1755年(1985年)。
  5. Odermatt,E。,等人,Proc.Natl.Acad.Sci.USA 90:5873-5877。Natl。學院 科學 美國,82,6571(1985)。
  6. Hayashi,M.和Yamada,KM,J. Biol。Chem。,256,11292(1981)。
  7. Atherton,BT和Hynes,RO,Cell,25,133(1981)。
  8. Hayashi,M.和Yamada,KM,J. Biol。Chem。,258,3332(1983)。
  9. Sekiguchi,K.和Hakomori,SI。,J. Biol。Chem。,258,3967(1983)。
  10. 海因斯,RO,安。Rev.Cell Biol。,1,67(1985)。
  11. DF Mosher,Ann。Rev. Med。,35,561(1984)。
  12. Rouslahti,E。Ann。Rev. Biochem。,57,375(1988)。
  13. E.Rouslahti和MD,Cell,44,517(1986)。
  14. Hynes,RO,Cell,48,549(1987)。
  15. Plow(EF)和Ginsberg,MH,J. Biol。Chem。,256,9477(1981)。
  16. Ginsberg,M。,等人,J.Biol.Chem。,1987。Chem。,260,3931(1985)。
  17. Houdjik,WPM等,動脈硬化,6,24(1986)。
  18. Mosher,DF,J.Biol。Chem。,250,6614(1975)
  19. Mosher,DF,人蛋白質數據(A. Haeberli,編輯)©VCH Verlagsges,mbH,Weinheim