活化蛋白C（APC）是一種抗凝血絲(si) 氨酸蛋白酶，來源於(yu) 兩(liang) 條鏈，依賴於(yu) 維生素K的酶原，蛋白C（3-7）。α-凝血酶和血栓調節蛋白之間的複合物催化蛋白C重鏈中Arg-12（牛中的Arg-14）的單裂，從(cong) 而生成活化的C蛋白。幾種非生理相關(guan) 的蛋白酶，例如RVV-X激活劑，胰蛋白酶和PROTAC也能夠激活C蛋白。

APC用作抗凝血劑，可催化輔因子Va和VIIIa因子的蛋白水解失活，從(cong) 而導致凝血酶原酶和Xase因子複合物的抑製。因子Va和VIIIa的失活都是Ca2 +和磷脂依賴性的。維生素K依賴的輔因子蛋白S通過與(yu) APC形成1：1的複合物（Kd = 6x10-9M）適度提高了失活率（8）。

有幾個(ge) 因素減弱了APC的抗凝活性。Xa因子通過競爭(zheng) 因子Va上相似的結合位點來保護因子Va免受APC的蛋白水解作用。凝血酶也已被提議通過蛋白S的蛋白水解失活作為(wei) APC的調節劑。此外，APC還受循環肝素依賴性蛋白的調節C抑製劑（PAI-3），肝素非依賴性循環蛋白C抑製劑，血小板衍生的蛋白C抑製劑和PAI-1。據報道，在APC和兩(liang) 種PAI類型之間形成的複合物可說明在輸注APC或體(ti) 內(nei) 產(chan) 生APC時觀察到的纖維蛋白溶解增加。

除了我們(men) 的標準APC製劑以外，還可以使用含有Dansyl-EGR-氯甲基甲酮的活性位點封閉形式。

活化的蛋白C是由純化的蛋白C通過凝血酶激活，然後進行離子交換色譜法製得的（4）。APC以50％（體(ti) 積/體(ti) 積）甘油/水的形式提供，應儲(chu) 存在-20oC下。通過SDS-PAGE分析確定純度，並使用生色底物測定法測量活性。還按照APC耐藥性分析的要求測試了所有生產(chan) 批次的APC延長正常人血漿aPTT的能力（10,11）。每個(ge) 批次的測試結果均以aPTT（+/- APC）比（10nM APC）的形式提供。